贻贝胰蛋白酶抑制剂的研究

杨同成

贻贝胰蛋白酶抑制剂的研究

杨同成

福建师范大学高分子研究所, 福州

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出版历程
- 收稿日期: 1989-12-15
- 修回日期: 1992-12-04

摘要

摘要: 本文采用0.05mol/dm³、pH7.8的磷酸缓冲液抽提及热变性、硫酸铵盐析和凝胶层析等方法,从海产软体动物贻贝(Mytilus)中分离得到一种仅对胰蛋白酶专一性抑制的蛋白酶抑制剂结晶。在聚丙烯酸胺凝胶电泳和SDS-聚丙烯酸胺凝胶电泳上均显单一的谱带。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定,其相对分子质量为3 2100.N-末端分析和氨基酸组成测定结果表明贻贝抑制剂是以甘氨酸、赖氨酸为N-末端,由253个氨基酸组成的2条多肽链或亚基聚成的一组蛋白。但它对热及酸碱较不稳定。通过一系列酶促反应动力学的研究表明,贻贝抑制剂对胰蛋白酶呈可逆竞争性的抑制作用。其K_m和K_i值分别为7.7×10^-4mol/dm³、8.9×10^-5mol/dm³。
- 贻贝 /
- 胰蛋白酶抑制剂 /
- 竞争性抑制作用 /
- 分离与结晶 /
- N-末端分析

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